DI-UMONS : Dépôt institutionnel de l’université de Mons

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(titres de publication, de périodique et noms de colloque inclus)
2009-01-01 - Article/Dans un journal avec peer-review - Français - 4 page(s)

Henoumont Céline , Vander Elst Luce , Laurent Sophie , Muller Robert , "Synthèse et caractérisation du Gd-C4-thyroxin-DTPA, un nouvel agent de contraste potentiel pour l'IRM. Etude de son interaction non covalente avec l'albumine sérique humaine." in IRBM - Ingénierie et Recherche Biomédicale = BioMedical Engineering and Research, 30, 4, 197-200

  • Edition : Elsevier Masson, Issy-les-Moulineaux (France)
  • Codes CREF : Résonance magnétique nucléaire (biophysique) (DI131B), Chimie organique (DI1313), Imagerie médicale, radiologie, tomographie (DI3243)
  • Unités de recherche UMONS : Chimie générale, organique et biomédicale (M108)
  • Instituts UMONS : Institut des Sciences et Technologies de la Santé (Santé), Institut des Biosciences (Biosciences)
Texte intégral :

Abstract(s) :

(Anglais) The synthesis and the physicochemical characterization of a new contrast agent for magnetic resonance imaging (MRI), Gd-C-4-thyroxin-DTPA, which has a high affinity for human serum albumin (HSA), are reported. The results show that this chelate is characterized by a relatively high relaxivity, which increases moreover with the concentration. This reflects an aggregation of the molecules in solution. It is also characterized by a better stability versus the transmetallation with the zinc ion than the parent compound, the Gd-DTPA (Magnevist (R), Bayer Schering Pharma). The study of its interaction with human serum albumin was performed by the proton relaxometry technique, which has revealed a relatively high affinity (Ka of the order of 10.000 M-1, with two binding sites). Finally, competition experiments with ibuprofen and salicylate, of which the binding sites on HSA are known, were performed by the NMR diffusometry method. The results suggest that the chelate shares one of the binding sites of ibuprofen. (C) 2009 Elsevier Masson SAS. All fights reserved.

(Français) La synthèse et la caractérisation physicochimique d’un nouvel agent de contraste pour l’imagerie par résonance magnétique (IRM), le Gd-C4-thyroxin-DTPA, présentant une affinité élevée pour l’albumine sérique humaine (HSA) sont rapportées. Les résultats montrent que ce chélate de gadolinium est caractérisé par une relaxivité assez élevée, qui de plus augmente avec la concentration, ceci reflétant une agrégation des molécules en solution. Il est également caractérisé par une meilleure stabilité vis-à-vis de la transmétallation avec le zinc que le dérivé parent, le Gd-DTPA (Magnévist®, Bayer Schering Pharma). L’étude de son interaction avec l’albumine sérique humaine a été réalisée par la technique de relaxométrie protonique, qui a révélé une affinité assez élevée (Ka de l’ordre de 10000 M-1, avec 2 sites de liaison). Enfin, des expériences de compétition avec l’ibuprofène et le salicylate, dont les sites de liaison sur la HSA sont connus, ont été réalisées par diffusométrie RMN. Les résultats suggèrent que ce chélate partage un des sites de liaison de l’ibuprofène.

Identifiants :
  • DOI : 10.1016/j.irbm.2009.05.006
  • ISSN : 1959-0318